En 2014, nous célébrons l’Année internationale de la cristallographie, la discipline aux 23 prix Nobel ! Cent ans après l’expérience de diffraction des rayons X qui a dévoilé la structure intime de la matière, cette science dont les applications sont omniprésentes dans notre vie quotidienne, explore également les processus du vivant. En révélant la structure atomique des matériaux, elle permet d’en comprendre la fonction associée. L’exemple le plus emblématique est sans doute celui du diamant et du graphite, formés des mêmes atomes de carbone, mais ordonnés différemment : l'un est transparent et l'autre opaque, l'un est isolant et l'autre conducteur, l'un est très rigide et l'autre très fragile... Certains matériaux ont même la faculté de changer leurs propriétés physiques - couleur, conductivité, magnétisme - sous l'effet de contraintes extérieures comme la température, la pression ou encore la lumière. Les développements très récents de la cristallographie permettent aujourd’hui de suivre en temps réel les mouvements atomiques élémentaires liés à ces transformations de la matière.

C’est certainement en biologie moléculaire que la cristallographie moderne a donné les résultats les plus spectaculaires. En 1953, Watson et Crick révèlent la structure en double hélice de l’ADN. Les protéines, micromachines essentielles au fonctionnement des organismes vivants, possèdent leur « plan d’assemblage » conservé dans l’ADN de leur gène. Lors de leur fabrication, elles adoptent une forme déterminée qui leur permet d’exercer au mieux leur fonction. En cristallisant les protéines et autres macromolécules biologiques, on peut alors « voir » leur structure spatiale afin d’élucider les mécanismes et dérèglements de la machinerie cellulaire et concevoir ainsi de nouveaux médicaments.